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folin酚法在线播放_folin酚法测定蛋白含量(2024年12月免费观看)

内容来源：麦吉窗影视所属栏目：导读更新日期：2024-12-01

folin酚法

𐟧ꆯlin-酚法测蛋白实验报告 𐟓 生物化学实验报告来啦！这次我们尝试了Folin-酚试剂法来测定蛋白质的质量。 𐟒ᠥꌥŽŸ理： Folin-酚法是基于蛋白质的肽键在碱性条件下与铜离子反应，生成紫红色的蛋白质-铜络合物。这个复合物中的某些残基能还原两分试剂中的磷铜酸和磷钨酸，生成蓝色化合物。蓝色深浅与蛋白质含量成正比，从而可以测定蛋白质的含量。 𐟔젥ꌦ�꤯𜚊1️⃣ 取7支试管，按下表操作加入不同量的碱性铜试剂、蛋白质标准溶液和稀释的血清样品。 2️⃣ 加完碱性铜试剂后立即摇匀，室温放置10分钟。 3️⃣ 加入两分试剂，迅速混匀，室温放置30分钟。 4️⃣ 以空管为对照，读取各管吸光度。 5️⃣ 由样品的吸光度值，对照标准曲线查出样品蛋白质含量。 𐟓Š 实验结果：我们制作了标准曲线，并测得了样品的吸光度。通过对照标准曲线，我们成功查出了样品的蛋白质含量。 𐟔 分析讨论：实验中要注意试剂的稳定性和操作时间的精确控制，否则会影响实验结果。另外，由于样品是稀释的血清，所以在计算蛋白质浓度时要乘以稀释倍数。 𐟎‰ 这次实验让我们更深入地了解了Folin-酚法测蛋白质含量的原理和方法，真是太棒了！

三种必备的蛋白质定量方法，你知道吗？ ### Bradford法 𐟒™ 原理：考马斯亮蓝蛋白定量法（Bradford法）是最常用的蛋白质快速定量方法之一。它的原理是这样的：在酸性条件下，考马斯亮蓝（Coomassie brilliant blue G-250）与蛋白质结合后，染料的最大吸收峰从465nm变为595nm，溶液的颜色也从棕色变为蓝色。这个复合物的颜色深浅与蛋白浓度成正比，所以我们在595nm波长下测定吸光度值，就能计算出蛋白质含量啦！ BCA法 𐟒› 原理：Bicinchoninic acid (BCA)法是近年来广泛应用的蛋白定量方法。它的原理与Lowery法相似，都是在碱性环境下，蛋白质与Cu2+络合并将其还原成Cu1+。BCA与Cu1+结合形成稳定的紫蓝色复合物，在562nm处有高的光吸收值，并与蛋白质浓度成正比。这个方法灵敏度高，操作简单，试剂及其形成的紫蓝色复合物稳定性好，受干扰物质影响小，还不受去垢剂的影响。改良Lowry法 𐟒š 原理：在碱性条件和福林酚（Folin-Ciocalteu Reagent）存在下，铜离子与蛋白质形成可溶性蓝色复合物，在750nm有最大光吸收值。经典Lowry法的主要缺点是碱性铜试剂和蛋白颜色复合物不稳定。经过改良后，试剂配制简单且有非常好的稳定性和高灵敏度，测定步骤也更加简捷。这三种方法各有千秋，选择适合自己的才是最重要的！希望这些信息能帮到你，快去试试吧！𐟒ꀀ

lowry法测定蛋白质含量实验报告 𐟌𑠥ꌥŽŸ理：Lowry法（Folin-酚试剂法）是蛋白质测定的经典方法，其原理基于双缩脲反应的进一步发展。在碱性溶液中，铜-蛋白质复合物形成，随后被Folin-酚试剂中的磷钼酸-磷钨酸试剂还原，产生深蓝色的钼蓝和钨蓝混合物。蓝色深度与蛋白质量成正比，从而可定量测定蛋白质含量。 𐟌Ÿ 实验特点：灵敏度高：Lowry法比双缩脲法更灵敏。费时：操作步骤较多，需要精确控制时间。标准曲线非线性：标准曲线不是严格的直线形式。干扰物质多：酚类、柠檬酸、硫酸铵等物质可能干扰测定。 𐟓 实验步骤： 1️⃣ 标准曲线制备：取16支大试管，分别加入0, 0.1, 0.2, 0.4, 0.6, 0.8, 1.0ml BSA溶液（250mg/ml），用水补足至1ml。加入5ml试剂甲，迅速混合，室温放置10分钟。再加入0.5ml试剂乙（Folin-酚试剂），立即混匀，室温放置30分钟。以未加蛋白质溶液的试管为空白对照，测定700nm处的吸光度值。绘制蛋白质量为横坐标、吸光度值为纵坐标的标准曲线。 2️⃣ 样品测定：取1毫升样品溶液（约含20~250微克蛋白质），按标准曲线制备方法操作。以1毫升蒸馏水代替样品作为空白对照。通常样品的测定可与标准曲线的测定同时进行。 3️⃣ 结果计算：根据样品吸光度值，在标准曲线上查出相应的蛋白质量，计算样品溶液的蛋白质浓度。 𐟒ᠦ𓨦„事项：加Folin-酚试剂时要小心，该试剂在酸性pH条件下稳定，但还原反应在pH=10时发生。因此，加试剂后需立即混匀。若样品酸度较高，显色后会色浅，需提高碳酸钠-氢氧化钠溶液的浓度1-2倍。此法也适用于酪氨酸和色氨酸的定量测定。可检测的最低蛋白质量达5mg，通常测定范围是20-250mg。

WB实验秘籍！蛋白到SDS-PAGE 𐟓š 实验步骤概览蛋白提取选择和处理样本：首先，你需要了解目标蛋白的特性，这可以通过查阅已发表的文献或使用在线数据库如Uniport、NCBI和BIOGPS来实现。了解蛋白在哪些细胞或组织中表达，以及是否需要特定刺激来增加表达量。蛋白提取技巧：蛋白提取是WB实验的第一步，裂解液的选择、样本破碎方法、温度和变性条件都会影响蛋白提取的成功与否。整个过程需要在冰上进行，以减少高温引起的蛋白降解。如果是磷酸化蛋白检测，提取液中需要加入磷酸酶抑制剂混合物。蛋白浓度测定取少量裂解液进行蛋白质定量分析。常用的蛋白浓度测定方法有凯氏定氮法、双缩脲法、Folin-酚试剂法（Lowry法）、BCA法和胶体金法。目前，BCA法是最广泛使用的蛋白定量方法。其原理是在碱性环境下，蛋白质分子中的肽链结构能与Cu2+生成络合物，同时将Cu2+还原成Cu+。BCA试剂与Cu+结合，形成稳定的有颜色的复合物，在562nm处有高的光吸收值，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比。制备SDS-PAGE凝胶 SDS-PAGE的目的是根据蛋白质的大小分离蛋白质。SDS（十二烷基硫酸钠）是一种阴离子洗涤剂，当溶解时，它的分子在很宽的pH范围内形成净负电荷。将SDS添加到蛋白质中使蛋白质变性，并使其具有均匀分布的净负电荷。这就使蛋白质在电泳过程中向正极迁移。 PAGE（聚丙烯酰氨凝胶电泳）是丙烯酰胺单体的聚合物，当这种聚合物形成时，它会变成凝胶，用电将蛋白质拉过凝胶，就会根据蛋白的大小很好地将蛋白分开。凝胶由两种不同的凝胶层组成：上层为浓缩胶，下层为分离胶。浓缩胶为大孔胶，缓冲液pH6.8，分离胶为小孔胶，缓冲液pH8.8。根据目标蛋白分子量大小、表达位置和样本数量确定分离胶和浓缩胶浓度、凝胶厚度和数量。通过以上步骤，你就能顺利进行WB实验，并得到准确的结果啦！𐟒ꀀ

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